Le collagène, la protéine la plus abondante du corps, a longtemps été considéré comme un composant structurel prévisible des tissus. Cependant, une nouvelle étude dirigée par l'Université Rice remet en question cette notion, révélant une conformation inattendue dans la structure du collagène qui pourrait remodeler la recherche biomédicale.
Pour explorer l'assemblage du collagène au niveau atomique, l'équipe de recherche a conçu un système de peptides auto-assemblés basés sur la région de type collagène de C1q, une protéine immunitaire clé. Ils ont ensuite utilisé la cryo-ME, une technologie qui permet aux scientifiques de visualiser les biomolécules avec des détails sans précédent, pour analyser la structure des peptides assemblés. Le modèle résultant a révélé une déviation de la torsion superhélicoïdale droite canonique.
« L'absence de la torsion superhélicoïdale permet des interactions moléculaires non observées auparavant dans le collagène », a déclaré Yu, un ancien étudiant diplômé de Hartgerink qui est maintenant chercheur postdoctoral à l'Université de Washington.
Les implications de cette découverte pourraient aller au-delà de la biologie fondamentale. Le collagène n'est pas seulement une protéine structurelle, mais joue un rôle essentiel dans la signalisation cellulaire, la fonction immunitaire et la réparation des tissus.
En acquérant une compréhension plus approfondie de la variabilité structurelle du collagène, les chercheurs peuvent débloquer de nouvelles idées sur les maladies où l'assemblage du collagène est compromis, notamment le syndrome d'Ehlers-Danlos, la fibrose et certains cancers.
De plus, ce travail jette les bases d'innovations dans les biomatériaux et la médecine régénérative. En exploitant les propriétés structurelles uniques de cette conformation de collagène nouvellement identifiée, les scientifiques pourraient concevoir de nouveaux matériaux pour la cicatrisation des plaies, l'ingénierie tissulaire et l'administration de médicaments.
Malgré l'omniprésence du collagène dans la biologie humaine, l'étude de ses structures d'ordre supérieur à haute résolution a été un défi. Les techniques traditionnelles, telles que la cristallographie aux rayons X et la diffraction des fibres, ont fourni des informations précieuses mais n'ont pas été en mesure de capturer l'emballage du collagène dans des assemblages complexes. La cryo-ME, cependant, a surmonté ces limitations, permettant à l'équipe de recherche de visualiser l'architecture complexe du collagène avec de nouveaux détails.