El colágeno, la proteína más abundante del cuerpo, ha sido considerado durante mucho tiempo como un componente estructural predecible de los tejidos. Sin embargo, un nuevo estudio dirigido por la Universidad Rice desafía esa noción, revelando una conformación inesperada en la estructura del colágeno que podría remodelar la investigación biomédica.
Para explorar el ensamblaje del colágeno a nivel atómico, el equipo de investigación diseñó un sistema de péptidos autoensamblados basados en la región de tipo colágeno de C1q, una proteína inmunitaria clave. Luego utilizaron cryo-EM, una tecnología que permite a los científicos visualizar biomoléculas con detalles sin precedentes, para analizar la estructura de los péptidos ensamblados. El modelo resultante reveló una desviación del giro superhelicoidal diestro canónico.
"La ausencia del giro superhelicoidal permite las interacciones moleculares que no se observan antes en el colágeno", dijo Yu, un ex alumno graduado de Hartgerink que ahora es investigador postdoctoral en la Universidad de Washington.
Las implicaciones de este descubrimiento podrían extenderse más allá de la biología fundamental. El colágeno no es solo una proteína estructural, sino que juega un papel esencial en la señalización celular, la función inmune y la reparación de tejidos.
Al obtener una comprensión más profunda de la variabilidad estructural del colágeno, los investigadores pueden desbloquear nuevas ideas sobre las enfermedades donde se compromete el ensamblaje de colágeno, incluidos el síndrome de Ehlers-Danlos, la fibrosis y ciertos cánceres.
Además, este trabajo establece las bases para las innovaciones en biomateriales y medicina regenerativa. Al aprovechar las propiedades estructurales únicas de esta conformación de colágeno recientemente identificada, los científicos podrían diseñar materiales novedosos para la curación de heridas, la ingeniería de tejidos y la administración de fármacos.
A pesar de la ubicuidad del colágeno en la biología humana, estudiar sus estructuras de orden superior en alta resolución ha sido un desafío. Las técnicas tradicionales, como la cristalografía de rayos X y la difracción de fibra, han proporcionado ideas valiosas, pero no han podido capturar el empaque de colágeno en ensamblajes complejos. Cryo-EM, sin embargo, ha superado estas limitaciones, permitiendo al equipo de investigación visualizar la intrincada arquitectura de colágeno en nuevos detalles.